Proteinový komplex: určení, složení, struktura, konstrukce, funkce, třídění a charakterizace. Jaký je rozdíl jednoduchých proteinů z komplexu?

Proteinový komplex, kromě proteinové složky samotné zahrnuje další skupiny jiné povahy (protetické). Jako této složky jsou sacharidy, lipidy, kovy, zbytky fosforečné kyseliny, nukleové kyseliny. Jaký je rozdíl jednoduchých proteinů z komplexu, v jaké druhy rozdělených těchto látek, a jaké jsou jejich vlastnosti, bude tento článek říct. Hlavní rozdíl mezi těmito látkami v úvahu - jejich složení.

Komplexní proteiny: Definice

Tento dvousložkový materiál, který zahrnuje jednoduchý protein (peptidové řetězce) a neproteinového materiálu (protetická skupina). V procesu hydrolýzy jsou vytvořeny aminokyseliny, a non-protein část rozkladných produktů. Jaký je rozdíl jednoduchých proteinů z komplexu? První se skládá pouze z aminokyselin.

Klasifikace a charakterizace komplexních proteinů

Tyto látky jsou rozděleny do typů v závislosti na typu doplňkových skupin. U komplexních proteinů zahrnují:

• Glykoproteiny - proteiny, molekuly, které obsahují sacharidovou skupinu. Mezi nimi jsou proteoglykany (složky mezibuněčného prostoru), a to i v jeho struktuře mukopolysacharidů. Pro imunoglobulinů jsou glykoproteiny.
• Lipoproteiny obsahují lipidovou složku. Ty zahrnují apolipoproteiny, vykonává funkci zajistit transport lipidů.
• Metaloproteiny obsahují ionty kovů (mědi, manganu, železa, atd.), Propojené prostřednictvím interakce dárce akceptoru. Tato skupina nezahrnuje heme proteiny obsahující profirinovogo kruh sloučeniny s železem a podobně na struktuře sloučeniny (chlorofylu, zejména).
• Nukleoproteiny - proteiny, které mají nekovalentní vazby s nukleových kyselin (DNA, RNA). Patří mezi ně chromatinu - součást chromozomů.
• 5. Fosfoproteidy, které zahrnují kasein (proteinový komplex tvaroh) obsahují kovalentně vázané zbytky kyseliny fosforečné.

• Chromoproteins zabarvení spojuje protetický komponent. Do této třídy patří heme bílkoviny, chlorofyly a flavoprotein.

Rysy glykoproteinů a proteoglykanů

Tyto proteiny jsou komplexní látky. Proteoglykany obsahují vysoký podíl sacharidů (80-85%), konvenční obsah glykoproteinu je 15 až 20%. Uronové kyseliny jsou přítomny pouze v molekule proteoglykany, sacharidy se liší v jejich pravidelná struktura opakujících se jednotek. Jaká je struktura a funkce komplexních proteinů, glykoproteinů? Jejich uhlohydrátové řetězce obsahují pouze 15 jednotek a mají nepravidelnou strukturu. Tyto sacharidové struktury glykoproteinů komunikace s proteinovou složkou je obvykle prostřednictvím aminokyselinových zbytků, jako je například serin nebo asparagin.

Funkce glykoproteinů:

• Jsou součástí bakteriální buněčné stěny, kostní pojivové tkáně a chrupavky, kolagen obklopují vlákna elastinu.
• Hrají ochrannou roli. Například, tato struktura má protilátky, interferony, faktory srážení krve (protrombinu, fibrinogenu).
• Jsou receptory, které interagují s efektorem - malé neproteinového molekuly. Konečně spojení proteinu, vede ke změně v jeho konformace, což vede ke specifické intracelulární odpověď.
• Proveďte hormonální funkce. To se týká glykoproteinu gonadotropin, thyreotropní hormon a adrenokortikotropní.
• Látka přepravovány v krvi a iontů přes buněčnou membránu (transferin, transkortin, albumin, Na +, K + -ATPasy).

Glykoprotein enzymy zahrnují cholinesterázy a nukleázy.

Více informací o proteoglykanů

Typicky proteoglykan proteinový komplex obsahuje ve své struktuře velké sacharidového řetězce s opakujícími se disacharidových zbytků, které sestávají z kyseliny uronové a aminocukru. Oligo- nebo polysacharidů řetězce s názvem glykany. První obvykle obsahují 2-10 monomerní jednotky.

V závislosti na struktuře uhlohydrátových řetězců sekretu jejich různých typů, např. Kyselé heteropolysacharidy s více kyselých skupin nebo glykosaminoglykan, které obsahují aminové skupiny. Mezi ně patří:

• Kyselina hyaluronová, která je aktivně používán v kosmetice.
• Heparin, který brání srážení krve.
• Keratansulfát - složky chrupavky a rohovky.
• Chondroitin sulfáty jsou součástí kloubní chrupavky a synoviální tekutiny.

Tyto polymery - proteoglykanové složky, které vyplňují mezibuněčného prostoru, zadržení vody, mazání pohyblivých částí kloubů, je jejich konstrukční součásti. Hydrofilita (dobrá rozpustnost ve vodě) proteoglykany jim umožňuje do mezibuněčného prostoru pro vytvoření bariéry pro velké molekuly a mikroorganismy. S jejich pomocí vytvoří gelovitou matrici, do které ponořené vlákna dalších důležitých proteinů, jako je například kolagen. Jeho pásy v proteoglykanu prostředí mají tvar stromu.

Vlastnosti a typy lipoproteinů

Lipoproteinový komplex protein má také výrazný dvojí hydrofilní a hydrofobní povahu. Molekula jádro (hydrofobní část) tvoří nepolárních esterů cholesterolu a triacylglyceridů.

Mimo v hydrofilní oblasti proteinu uspořádána část, fosfolipidy, cholesterol. Existuje několik druhů lipoproteinů proteinů v závislosti na jejich struktuře.

Hlavní třídy lipoproteinů:

• Sofistikované vysokou hustotou protein (HDL, α-lipoprotein). Přesune cholesterol do jater a v periferních tkáních.
• S nízkou hustotou (LDL, p-lipoproteiny). Kromě cholesterol je transportován triacylglyceridů a fosfolipidy.
• O velmi nízké hustotě (VLDL, pre-β-lipoprotein). Vykonávat funkci podobnou LDL.
• Chylomikrony (CM). Doprava mastných kyselin a cholesterolu ze střeva po příjmu potravy.

Vaskulární patologie, jako je arterioskleróza, vyplývá z nesprávného poměru různých typů lipoproteinů v krvi. Charakterizací kompozice mohou být zachyceny i změny trendy fosfolipidy konstrukci (z HDL na chylomikronu): snížení podílu proteinu (80 až 10%), a fosfolipidů, triacylglyceridů procento zvýšení (20 až 90%).

Mezi mnoha důležitých enzymů, metalloproteins

Metaloproteiny může zahrnovat větší počet kovových iontů. Jejich přítomnost má vliv na orientaci substrátu v aktivním (katalytické množství) místě enzymu. Kovové ionty se nachází v aktivním místě a hrají důležitou roli v katalytické reakci. ion často působí jako akceptor elektronů.

Jako příklady kovů, obsažených ve struktuře enzymu metalloproteins:

• Měď je součástí cytochrom oxidázy, který, spolu s hem obsahuje ionty tohoto kovu. Enzym se podílejí na tvorbě ATP v dýchacím řetězci.
• Železo obsahovat enzymy, jako je ferritin, železo vykonává funkci ukládací v buňce; transferin - nosič železa v krvi; kataláza reakce je odpovědná za neutralizaci peroxidu vodíku.
• Zinek - kov, který je charakteristický pro alkohol podílí na oxidaci ethanolu a podobné alkoholy; laktát dehydrogenáza - enzym v metabolismu kyseliny mléčné; karboanhydrasa který katalyzuje tvorbu kyseliny uhličité z CO ₂ a H _2O; alkalické fosfatázy, provádí hydrolytické štěpení fosfátových esterů s různými sloučeninami; α2-makroglobulinu - antiproteazny krevní protein.
• Selen je součástí thyroperoxidase podílí na tvorbě hormonů štítné žlázy; glutathion peroxidáza, jako antioxidační funkci.
• Vápník je charakteristické pro strukturu a-amylázy - hydrolytický enzym štěpící škrob.

fosfoprotein

Že součástí komplexního proteinu fosfoprotein? Pro tuto kategorii, vyznačující se přítomností fosfátové skupiny, která je spojena s zbytku proteinu pomocí aminokyseliny s hydroxylovou skupinou (tyrosin, serin nebo threonin). Co kyseliny fosforečné, zatímco ve struktuře proteinu? To se mění molekulární strukturu, což je náboj, zvyšuje rozpustnost, ovlivňuje vlastnosti proteinu. Příklady jsou fosfoprotein kasein a vaječný albumin mléko, ale hlavně do kategorie komplexních proteinů jsou enzymy.

Fosfátová skupina hraje důležitou funkční roli, neboť mnoho proteinů s ním spojené není stálá. V kleci po celou dobu procesů fosforylace a defosforylace nastat. Výsledkem je, že regulace se provádí v proteinech. Například, v případě, že histony - proteiny připojena k nukleové kyselině probíhala fosforylovaného stavu, pak se aktivita genomu (genetický materiál) se zvyšuje. Fosforylací závisí na aktivitě enzymů, jako je glykogen synthasy a glykogen fosforylasy.

nukleoprotein

Nukleoproteinů - proteiny připojena k nukleové kyselině. Jsou - nedílnou součástí skladování a regulace genetického materiálu, dílo ribozomů, vykonávající funkci syntézy proteinu. Nejjednodušší forma života viru může být nazýván ribo- a dezoksiribonukleoproteinami, protože se skládají z genetického materiálu a proteinů.

Jelikož interakce deoxyribonukleové kyseliny (DNA) a histonu? V chromatinu izolovány dva druhy proteinů, spojených s DNA (histonu a non-histonu). První krok se podílejí na zhutnění DNA. Molekula nukleové kyseliny je zkroucena kolem proteiny vytváří nukleosomy. Vytvořená vlákno je podobný kuliček, jsou vytvořeny nadšroubovicové struktura (chromatin fibril) a Supercoil (genonema mezifázovou). Působením histonových proteinů a proteinů vyšších úrovní poskytuje snížení rozměrů DNA tisíckrát. To stačí pro porovnání velikosti chromozomu a délky nukleových kyselin, posoudit význam proteinů (6-9 cm a 6,10 mikronů, v uvedeném pořadí).

Jaké jsou chromoproteins

Chromoproteins obsahují velmi různorodé skupiny, které jsou spojeny pouze jednu věc - přítomnost barvy v protetické komponenty. Komplexní proteiny v této kategorii se dělí na: hemoproteiny (obsahuje heme struktury) retinalproteiny (vitamin A), flavoprotein (vitamin B2), kobamidproteiny (vitamin B12).

Hemoproteiny klasifikovány podle funkce na non enzymatických (mioglobinovy hemoglobinu a protein) a enzymy (cytochromy, katalázy, peroxidázy).

Flavoprotein obsahují jako protetické deriváty prvcích vitaminu B2, flavinmononukleotid (FMN), nebo flavin adenin dinukleotid (FAD). Tyto enzymy jsou také zapojeny do redoxních transformací. Patří mezi oxidoreduktázy.

Co je cytochromy?

Jak bylo popsáno výše, se skládá z heme porfyrinu. Jeho struktura se skládá ze čtyř pyrrolových kruhů, a dvojmocného železa. Zvláštní skupina heme enzymů - cytochromů, se liší v aminokyselinové složení a počet peptidových řetězců, se specializují na provádění redox reakce, v důsledku čehož je poskytován přenosu elektronu v dýchacím řetězci. Tyto enzymy se účastní v mikrosomální oxidace - první reakce xenobiotik biotransformace, což vede k jejich odbavení a metabolismu mnoha endogenních a exogenních látek, jako jsou například steroidy, nasycených mastných kyselin.

Efekt protetická skupina

Prostetická skupina, která je součástí komplexního proteinu ovlivňuje jeho vlastnosti: změnit svůj náboj, rozpustnost, termoplasticitu. Například, taková akce mají zbytky kyseliny fosforečné nebo monosacharidů. Sacharidová část součástí komplexu proteinu, chrání ji před proteolýzou (rozloženy hydrolýzou) ovlivňuje pronikání molekul přes buněčnou membránu, sekrece a třídění. Lipidová složka umožňuje protein vytvořit kanály pro přepravu špatně rozpustné ve vodě (hydrofobní) sloučeniny.

Struktura a funkce komplexních proteinů jsou zcela závislé na protetické skupiny. Například použitím hem obsahujícího železo v hemoglobinu kyslíkem vazba nastane, a oxid uhličitý. Vzhledem nukleoproteinů vzniká interakcí histonů, protaminy s DNA nebo RNA dochází chrání genetický materiál, jeho kompaktní skladování, proces navázání RNA při syntéze proteinů. Nukleoproteiny nazývá stabilní komplexy proteinů a nukleových kyselin.

závěr

Tak, komplexní proteiny mají velké množství funkcí v těle. Proto je spotřeba makro- a mikronutrientů tak důležité pro zdraví. Kovy jsou součástí mnoha enzymů. Znát biochemii, zejména zdraví a environmentálního stavu trvalého pobytu, můžete nastavit režim vlastní silou. Například, izolovaný území, vyznačující se tím, nedostatkem elementu. Jeho další vstup do stravy ve formě aditiv umožňuje kompenzovat nedostatek.