Mechanismus působení enzymů

Enzym (enzymy) - vysokou molekulovou hmotnost organické látky bílkovinné povahy, které působí v organismu roli biologických katalyzátorů.

Mechanismus působení enzymů

Objasnění mechanismů, na nichž je katalytický účinek enzymů, je jedním ze základních problémů a současné problémy nejen Enzymology, ale moderní biochemie a molekulární biologie.

Dlouho předtím, než enzymy byly k dispozici čistý a byl objasněn jejich povahy, se k přesvědčení, že rozhodující pro enzymatickým procesem má kopulaci enzymu k substrátu. Pokusy nalézt komplexní sloučeniny enzymu se substrátem po dlouhou dobu nevedl k úspěchu, protože tento komplex je labilní, že velmi rychle rozkládá. Za použití metody spektroskopie bylo možné identifikovat komplexů enzym-substrát se katalázy, peroxidázy, alkoholdehydrogenázy, flavinzavisimyh enzymů.

Metoda měření RTG umožnilo získat mnoho důležitých informací o struktuře a katalytických mechanismů účinku enzymů. Tato metoda byla použita pro navázání spojení substrátové analogy s enzymy, lysozym a chymotrypsinu.

Některé přímý důkaz o existenci komplexů enzym-substrát se podařilo získat na místo, kde jeden z katalytických stupňů cyklu enzymu se váže k substrátu kovalentní vazbou. Příkladem je reakce hydrolýzy n-nitrofenyl acetátu katalyzované chymotrypsin. Ve směsi s enzymem chymotrypsin etheru se acetyluje na hydroxylové skupiny reaktivního serinového zbytku. Tato fáze je rychlá, ale atsetilhimotripsina hydrolýza s tvorbou acetátu a volného chymotrypsin je mnohem pomalejší. Proto atsetilhimotripsin hromadí, které lze snadno detekovat v přítomnosti n-nitrofenylacetátu.

Přítomnost enzymového substrátu ve směsi se může „háček“ nestabilní komplexu přenos EU v inaktivní formě, například, působením enzymu-substrátu komplexu borohydridu sodného, který má silný účinek na snížení. Takový komplex ve formě stabilní kovalentní derivátu byl detekován v enzymové aldolázy. Bylo zjištěno, že substrát interaguje s molekulou e-aminoskupiny lysinu.

Substrát reaguje s enzymem v určité části, která se nazývá aktivním centrem enzymu nebo aktivní oblasti.

Pod aktivním centru, nebo jádro, pochopí, že proteinové molekuly část enzymu, který je připojen k podkladu (a kofaktory) a způsobuje, že enzymatické vlastnosti molekuly. Aktivní místo určuje specifitu a katalytickou aktivitu enzymu a měla by být určitý stupeň obtížnosti struktury je upraven v blízkosti přístup a interakci s molekulou substrátu, nebo jeho části se přímo podílejí na reakci.

Mezi funkční skupiny jsou rozlišeny zahrnuty v „katalyticky aktivní“ část enzymu a tvořící část poskytuje specifickou afinitu (vazbu substrátu na enzym) - tzv kolík, nebo „kotvu“ (nebo adsorpce na aktivním místě enzymu).

Mechanismus působení enzymů vysvětluje teorii Michaelis-Mentenové rovnice. Podle této teorie, proces probíhá ve čtyřech fázích.

Mechanismus působení enzymů: I Phase

Mezi substrát (C) a enzym (E) vznikne spojení - vytvořeného komplexu enzym-substrát EU, při němž se složky vzájemně spojeny kovalentní, iontové, vody a dalších vazeb.

Mechanismus působení enzymů: IІ etapa

Substrát je vystaven připojené enzym je aktivní a bude k dispozici pro příslušné reakce katalýzu EU.

Mechanismus působení enzymů: IІI etapa

EU zavázala katalýzu. Tato teorie je podporována experimentálních studií.

A konečně, IV fáze je charakterizována uvolňováním enzymových molekul E a F. Sekvence transformací produktů může být zobrazen jako reakce: E + S - EU EU - * - E + P.

Specifičnost působení enzymů

Každý enzym působí na specifický substrát nebo skupiny látek, které mají podobnou strukturu. Specifičnost enzymatické aktivity vzhledem k podobnosti aktivní konfiguraci místa a substrátu. Během interakce enzym-substrát vytvořený komplex.