Specifičnost enzymu: typy a vlastnosti akce

Slovo „enzym“ má latinské kořeny. Přeložen znamená „kvásek“. Anglická používal termín „enzym“, odvozený z řeckého výrazu, což znamená totéž. Enzymy tzv specializovaných proteinů. Jsou tvořeny v buňkách a mají schopnost urychlit průběh biochemických procesů. Jinými slovy, působí jako biologické katalyzátory. Předpokládejme dále, že představuje specifičnost enzymů. также будут описаны в статье. Druhy specifičnosti budou také popsány v článku.

obecná charakteristika

Projevem katalytickou aktivitu některých enzymů je způsobeno přítomností řady sloučenin nebílkovinného charakteru. Nazývají se kofaktory. Jsou rozděleny do dvou skupin: kovovými ionty, a z řady anorganických látek, stejně jako koenzymy (organické sloučeniny).

mechanismus činnost

Podle jejich chemické povaze, enzymy jsou skupinou proteinů. Nicméně, na rozdíl od druhé, prvky dotčené obsahovat aktivní místo. Jedná se o unikátní soubor funkčních skupin aminokyselinových zbytků. Jsou přesně orientovány v prostoru vzhledem k terciárního struktuře enzymu. V aktivním místě míst katalyzátoru a substrátu uvolňováním. Poslední - je to, co je vzhledem k specifičnosti enzymů. Substrát je látka, která působí na protein. Dříve se myslelo, že jejich interakce se provádí na „zámek a klíč“. Jinými slovy, je aktivní místo se musí pečlivě odpovídat substrát. V současné době dominuje jinou hypotézou. Předpokládá se, že na počátku neexistuje žádná přesná shoda, ale zdá se, v průběhu interakce látek. Druhý - katalyzátor - místo ovlivňuje specifičnost účinku. Jinými slovy, definuje povahu urychlené reakce.

struktura

Všechny enzymy jsou rozděleny do jedno- a dvousložkové. První z nich má strukturu podobnou struktuře jednoduchých proteinů. Obsahují pouze aminokyseliny. Druhá skupina - proteid - zahrnuje část bílkovin a non-protein. Poslední působí koenzym První z nich - apoenzym. Poslední určuje substrátovou specificitu enzymu. To znamená, že plní funkci části substrátu v aktivním místě. Koenzym, v tomto pořadí, slouží jako katalytické oblasti. To zahrnuje specifičnost účinku. Jak může působit jako koenzymy vitamíny, kovy a jiné sloučeniny s nízkou molekulovou hmotností.

katalýza

Výskyt jakékoliv chemické reakce v důsledku kolize molekul ovlivňujících látek. Jejich pohyb v systému je dána přítomností potenciální volné energie. Chemické reakce je třeba molekuly se přechodový stav. Jinými slovy, měli by mít dostatek energie pro předávání energetickou bariéru. To představuje minimální množství energie k propůjčení všechny molekuly reaktivitu. Všechny katalyzátory, enzymy, včetně, které jsou schopné snížit energetickou bariéru. To přispívá k zrychlenému postupu reakce.

V čem se zdá specifičnost enzymů?

Tato schopnost se odráží v zrychlení pouze specifické reakce. Enzymy mohou mít vliv na jeden a tentýž substrát. Nicméně, každý z nich bude zrychlovat jen specifickou reakci. Reakce specificita enzymu může být viděn v komplexu pyruvát dehydrogenázy. Obsahuje proteiny, které ovlivňují PVC. Hlavní jsou: pyruvát dehydrogenázy, pyruvát dekarboxyláza, acetyl. Reakce sám se označuje jako oxidativní dekarboxylace STC. Produkt se chová jako jeho kyselina octová aktivní.

klasifikace

Následující typy specifických enzymů:

1. Stereochemie. To je vyjádřeno v schopnosti látky na jednu z možných stereoizomerů substrátu. Například, je schopen působit na fumaratgidrotaza fumarátu. Nicméně, to nemá vliv na cis-isomer - kyseliny maleinové.
2. Absolutní. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Specifičnost enzymu tohoto typu je vyjádřena v schopnost látky ovlivnit pouze konkrétní substrát. Například, sacharázy reaguje pouze sacharózou, arginasu - arginin, a tak dále.
3. Příbuzný. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Specifičnost enzymu v tomto případě je vyjádřena v schopnosti látky na skupinu materiálů, jež mají vazbu stejného typu. Například alfa-amylázy reaguje s glykogenu a škrobu. Mají typ připojení glykosid. Trypsin, pepsin, chymotrypsin ovlivnit mnoho proteinů peptidovou skupinu.

teplota

в определенных условиях. Enzymy jsou specifické za určitých podmínek. Pro většinu z nich je to nejlepší mít teplotu +35 ... + 45 stupňů. Při uvedení látky, pokud jde o nižší ceny, bude jeho aktivita klesá. Tento stav se označuje jako reverzibilní inaktivaci. Pokud jeho teplota stoupá schopnost obnovit. Říká se, že, když se nacházejí v podmínkách, kde t je výše uvedené hodnoty také dojít inaktivaci. Nicméně, v tomto případě to bude nevratné, jak je obnoven snížením teploty. To je vzhledem k denaturaci molekuly.

Vliv pH

Kyselost náboje molekuly závisí. V souladu s tím, je pH ovlivňuje aktivitu a specifitu aktivního místa enzymu. Optimum index kyselosti pro každou látku. Nicméně, ve většině případů je to 4-7. Například v případě alfa-amylázy ze slin optimální kyselosti je 6,8. Zatím existuje celá řada výjimek. Optimální kyselost pepsin, například 1,5 až 2,0, chymotrypsin a trypsin - 8-9.

soustředění

Čím více enzym je přítomen, tím vyšší je rychlost reakce. Podobný závěr lze vyvodit s ohledem na koncentraci substrátu. Nicméně, teoreticky stanovena pro každou látku sycení cílový obsah. Když se to všechno aktivní místa obsazena stávající podklad. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Tak specifičnost enzymu je maximální, bez ohledu na pozdější přidání cílů.

Látka regulátory

Mohou být rozděleny do inhibitory a aktivátory. Obě tyto kategorie se dělí na nespecifické a specifické. U posledně uvedeného typu jsou avtivatoram zhelchnokislye soli (pro lipáza podzheluzhochnoy žlázy), chlór ionty (alfa-amylázy), kyselina chlorovodíková (k pepsinu). Nespecifické aktivátory jsou hořečnaté ionty, které mají vliv na kinázy a fosfatázy a specifické inhibitory - terminální peptidy proenzymů. Ty jsou neaktivní formy látek. Jsou aktivovány štěpením terminálních peptidů. Ty odpovídají určitým druhům každého jednotlivého proenzym. Například, v neaktivní formě trypsinu vyrobené ve formě trypsinogenu. Jeho aktivní centrum je uzavřeno koncovou hexapeptid, který je specifickým inhibitorem. Proces aktivace je jeho štěpení. Aktivní místo trypsinu v důsledku toho, že se stává open. Nespecifické inhibitory jsou soli těžkých kovů. Například, síran měďnatý. Způsobují denaturace sloučenin.

zábrana

To může být konkurenceschopná. Tento jev se projevuje ve výskytu strukturní podobnosti mezi inhibitorem a substrátem. Oni se zapojily do boje za odkaz na aktivním místě. Je-li obsah inhibitoru je vyšší než je substrát tvořen inhibitor kopleksferment. Při přidávání změnu poměru cílové látky. V důsledku toho bude inhibitor vyměnit. Například, sukcinát, aby sukcinátdehydrogenázy slouží jako substrát. Inhibitory jsou oxalacetát nebo malonát. Konkurenční výrobky jsou považovány za ovlivnění reakce. Často jsou podobné substráty. Například pro glukóza-6-fosfát produkt je glukóza. Substrát bude stejný glukóza-6 fosfát. Nekompetitivní inhibice není určen k strukturální podobnosti mezi látkami. Inhibitor a substrát mohou zároveň vázat k enzymu. Proto je vznik nové sloučeniny. Ty je inhibitor kompleksferment-substrát. Během interakce aktivního centra je blokován. To je vzhledem k vazbě s katalytickou inhibitorem místa aktivního místa. Příkladem je cytochrom oxidázy. U tohoto enzymu slouží jako substrátu kyslík. Inhibitory cytochromoxidáza jsou soli kyseliny kyanovodíkové.

alosterické regulace

V některých případech, s výjimkou aktivního centra, která určuje specifitu enzymu, je další odkaz. Komponenta působí jako alosterickém to. Pokud je stejný název s ním spojené aktivátor enzymu zvyšuje účinnost. Pokud se v reakci na inhibitor alosterické vstupuje do centrum, účinná látka, v tomto pořadí, se snižuje. Například, adenylátcyklázy a guanylátcykláza týká enzymu, s alosterický typu regulace.